Cómo las bacterias se adhieren a la fibra en el intestino

La celulosa es un gran bloque de construcción de las paredes celulares de la planta, que consiste de moléculas unidas entre sí en forma de fibras sólidas. Para los seres humanos, la celulosa no es digerible, y la mayoría de las bacterias intestinales carecen de las enzimas necesarias para descomponer la celulosa.

Sin embargo, no se detectó material de recientemente genética de la bacteria R. champanellensis de degradación de celulosa en muestras de intestino humano. La colonización bacteriana del intestino es esencial para la fisiología humana y la comprensión de cómo las bacterias intestinales se adhieren a la celulosa amplía nuestro conocimiento del microbioma y su relación con la salud humana.

La bacteria bajo investigación utiliza una intrincada red de proteínas de andamiaje y enzimas en la pared celular externa, que se refiere como una red celulosoma, para unirse a y fibras de celulosa se degradan. Estas redes celulosoma se mantienen unidos por las familias de proteínas que interactúan.

De particular interés es la interacción cohesin-dockerin responsable del anclaje de la red celulosoma a la pared celular. Esta interacción tiene que soportar fuerzas de corte en el cuerpo de adherirse a la fibra. Esta característica fundamental motivó a los investigadores a estudiar con más detalle cómo el anclaje responde a fuerzas mecánicas complejas.

Mediante el uso de una combinación de la microscopía de fuerza atómica de una sola molécula, fluorescencia y simulaciones de dinámica molecular de una sola molécula, el profesor Michael Nash de la Universidad de Basilea y ETH Zurich, junto con colaboradores de la LMU Munich y la Universidad de Auburn estudiado cómo los complejos resiste una fuerza externa.

Dos modos de unión permiten que las bacterias que se adhieren a las superficies de bajo flujo de

Fueron capaces de demostrar que las exposiciones complejas un comportamiento poco común llamado modo de unión dual, donde las proteínas forman un complejo de dos maneras distintas. Los investigadores encontraron que los dos modos de unión tienen propiedades mecánicas muy diferentes, con una rotura en fuerzas bajas de alrededor de 200 piconewtons y la otra que presentan una mucho mayor estabilidad romper solamente en 600 piconewtons de fuerza.

Un análisis posterior mostró que la proteína de muestra complejas un comportamiento llamado un "enlace de captura", lo que significa que la interacción proteína se vuelve más fuerte que la fuerza se intensificó. La dinámica de esta interacción se cree que permitir que las bacterias se adhieran a la celulosa bajo esfuerzo de corte y la liberación del complejo en respuesta a nuevos sustratos o para explorar nuevos entornos.

"Observamos claramente los modos de unión doble, pero sólo podemos especular sobre su significado biológico. Creemos que las bacterias podrían controlar la preferencia modo de unión mediante la modificación de las proteínas. Esto permitiría el cambio de un bajo a estado de alta adherencia en función del entorno" El profesor Nash explica.

Al arrojar luz sobre este mecanismo de adhesión natural, estos resultados establecen el escenario para el desarrollo de los mecanismos moleculares artificiales que exhiben un comportamiento similar, pero se unen a dianas de enfermedades. Tales materiales podrían tener aplicaciones en superpegamentos médicos de base biológica o esquilar-unión mejorada de las nanopartículas terapéuticas dentro del cuerpo. "Por ahora, estamos muy contentos de volver al laboratorio y ver qué se pega", dice Nash.

fuente: University of Basel. "How bacteria adhere to fiber in the gut: Molecular mechanics of bacterial superglue." ScienceDaily. ScienceDaily, 28 August 2020. <www.sciencedaily.com/releases/2020/08/200828115357.htm>.